La mioglobina es un tipo de proteína globular. Las proteínas globulares poseen las siguientes características:
- Pueden estar formadas por varios tipos de estructuras secundarias dentro de la misma molécula.
- Si se pliegan se origina la estructura terciaria, y algunas veces la cuaternaria.
- Pueden presentar grupos prostéticos.
- Gran solubilidad en agua.
- Capacidad de unir ligandos.
- Poseen una gran diversidad de funciones (enzimas, hormonas, inmunoglobulinas, mioglobina y hemoblogina...).
La mioglobina es una proteína cuya función es la de almacenar el oxígeno procedente de la hemoglobina en los músculos rojos.
En cuanto a su estructura, está compuesta de una única cadena de 153 aminoácidos. Además, contiene ocho segmentos con estructura secunadria (hélice alfa). Puede plegarse y originar una molécula totalmente esférica, quedando un hueco en el interior (grupo hemo) donde se sitúa el oxígeno. El grupo hemo de la mioglobina se une de manera no covalente en el bolsillo hemo.
El oxígeno se enlaza con el grupo hemo de la mioglobina. El grupo hemo es un anillo tetrapirrólico que posee un ión (Fe 2+) en el centro del anillo. Este ión puede establecer hasta seis enlaces : cuatro de ellos con los nitrógenos del anillo tetrapirrólico, uno con la histidina noventa y tres y el último con el oxígeno (oximioglobina). El oxígeno es incapaz de oxidar el hierro en el ambiente celular.
